Beljakovine: Struktura in funkcija. lastnosti proteinov

Kot je znano, proteini - podlaga za obstoj življenja na našem planetu. Po teoriji Oparin-Haldane je koacervatnega padec, ki je sestavljen iz molekul peptidov, je postala osnova izvoru živih bitij. To je brez dvoma, ker je analiza notranje strukture vsakega člana biomase kažejo, da imajo te snovi vse: rastline, živali, mikroorganizmi, glive, viruse. In so zelo različni glede na vrsto in makromolekularne.

Imena teh štirih objektov, so sinonim:

• proteini;
• proteini;
• polipeptidi;
• peptidi.

proteinske molekule

Njihovo število je resnično neprecenljiv. V tem primeru lahko vse proteinskih molekul lahko razdelimo v dve veliki skupini:

• Enostavno - sestavljena le iz aminokislinskih sekvenc, povezanima s peptidnimi vezmi;
• Kompleksna - struktura in struktura proteina so označena z dodatnimi protolytic (protetičnih) skupine, ki se imenuje tudi kofaktorjev.

V tem primeru, kompleksne molekule imajo tudi svojo uvrstitev.

Stopnjevanje kompleksne peptidi

1. Glikoproteini - tesno povezan protein in ogljikovih hidratov spojin. Struktura molekule tkani prostetične skupine mukopolisaharide.
2. Lipoproteini - kompleksna spojina proteina in lipidov.
3. Metaloproteinov - kot protetičnega skupine so kovinski ioni (železo, mangan, baker in drugi).
4. Nukleoproteine - Predlogi proteinov in nukleinskih kislin (DNA, RNA).
5. Fosfoproteidy - konformacija proteina in ostanek fosforjeve kisline.
6. Chromoproteids - zelo podobna metaloproteinov, ampak element, ki je del protetični skupina je obarvan kompleks (rdeča - hemoglobin, zelena - klorofil, in tako naprej).

Vsaka skupina razpravljali strukturo in lastnosti proteinov so različni. Funkcije, ki jih opravljajo, in se razlikujejo glede na vrsto molekule.

Kemijska struktura proteinov

S tega stališča proteinov - dolge masivne verige aminokislinskih ostankov med seboj povezani posebne vezi imenovane peptid. S strani strukture kisline odstopi podružnico - radikale. Ta struktura molekule je odkril E. Fischer na začetku XXI stoletja.

Kasneje, beljakovine, struktura in funkcija proteinov so podrobneje raziskati. Izkazalo se je, da so aminokisline, ki sestavljajo peptid strukturo, skupno 20, vendar jih je zato mogoče kombinirati na različne načine. Zato raznolikost polipeptidnih struktur. Poleg tega je v procesu življenja in opravljanje njegovih funkcij so proteini lahko opravi niz kemičnih transformacij. Kot rezultat, so morali spremeniti strukturo, in je precej nova vrsta povezave.

Da bi presekali peptidno vez, tj motijo proteinsko strukturo verig mora biti izbran zelo strogimi pogoji (visoke temperature, kislino ali alkalni katalizator). To je posledica visoke trdnosti izmed kovalentne vezi v molekuli, in sicer v peptidni skupini.

Dokaz za proteinske strukture v laboratoriju izvedemo z reakcijo biuretne - učinek na polipeptid sveže obori hidroksida, bakrovega (II). Kompleks ionov peptid skupine in bakrovih zagotavlja svetlo vijolična barva.

Obstajajo štiri osnovne strukturne organizacije, od katerih ima vsaka svoje značilnosti strukture proteinov.

Ravni organizacije: osnovna struktura

Kot je navedeno zgoraj, peptid - sekvenco aminokislinskih ostankov z vključki, koencimi, ali brez njih. Torej, to imenujemo primarno strukturo molekule, kar je naravno, seveda, to je pravi aminokislin povezanih s peptidnih vezi, in nič drugega. To pomeni, da polipeptid linearno strukturo. V tem konkretnem strukturi proteinov te vrste - da je bistvena za izvajanje funkcij proteinske molekule to kombinacijo kislin. Zaradi teh značilnosti je mogoče, ne samo, da prepoznajo peptid, ampak tudi za napovedovanje lastnosti in vlogo povsem novih, še neodkritih. Primeri peptidov, ki imajo naravno primarno strukturo, - insulinom, pepsina, kemotripsina, in drugi.

sekundarni mesnatost

Struktura in lastnosti proteinov v tej kategoriji nekoliko razlikujejo. Takšna struktura se najprej tvori od narave ali ko podvržemo primarno hidrolizi togo, temperature in drugih pogojev.

Ta mesnatost ima tri sorte:

1. Gladka, redne, stereoregular tuljave izdelana iz aminokislinskih ostankov, ki so zavite okoli osi jedra povezave. Samo držijo skupaj z vodikovimi vezmi , ki se pojavljajo med kisikom skupino enega peptida in drugega vodik. Pri čemer je struktura pravilna zaradi dejstva, da so zavoji enakomerno ponavljajočih se vsako stopnjo 4. Takšna struktura je lahko tako levičar in pravozakruchennoy. Vendar je v večini znanih proteinov desnosučni izomera prevladuje. Takšna konformacija imenujemo alfa-strukture.
2. Sestava in struktura naslednjega tipa proteina razlikuje od prejšnjega in da vodikove vezi ne nastajajo med odprtim poleg drugega na eni strani preostanek molekule in med bistvu odstranimo, pri čemer v dovolj velikem prostora. Iz tega razloga, je celotna struktura postane bolj valoviti, zviti kača polipeptidne verige. Obstaja ena funkcija, ki mora biti beljakovine. Struktura aminokislin vej mora biti kar se da kratek, da glicina ali alanina, npr. Ta vrsta sekundarne zgradbe se imenuje beta stanja za njihovo sposobnost, da se držijo skupaj, če oblikovanje celotne strukture.
3. Pripadajo strukturi tretjega tipa protein kot biologiji pomeni kompleksno raznorazbrosannye, neurejenega fragmente, ki nimajo stereoregularity in sposobna spremeniti strukturo pod vplivom zunanjih pogojev.

Primeri proteinov, ki imajo sekundarna struktura po naravi, ni razkrila.

terciarno izobraževanje

To je precej zapleteno mesnatost, ki ima ime "globule". Kaj je beljakovina? Struktura Temelji na sekundarni strukturi, vendar dodali nove vrste interakcij med atomi skupin in cele molekule grebenov podobno, voden tako, dejstvo, da so hidrofilne skupine, ki so usmerjene v kroglice in hidrofobne - out.

To pojasnjuje naboj proteinske molekule v vodi koloidnih raztopin. Katere so vrste interakcij so tam?

1. Vodikove vezi - ostati med istimi deli nespremenjena kot v sekundarni strukturi.
2. Hidrofobna (hidrofilni) interakcija - nastanejo, kadar je raztopljen v vodi polipeptid.
3. Ionska privlačnost - raznozaryazhennymi tvorjen med aminokislinskih ostankov (radikalne) skupin.
4. Kovalentne interakcije - se lahko tvori med specifičnimi kislinskih mestih - cisteinskih molekul, ali bolje, repi.

Tako lahko sestavek in struktura proteinov, ki imajo terciarno strukturo opišemo kot navite v globule polipeptidne verige, ki ohranijo in stabilizacije konformacijo zaradi različnih vrst kemičnih interakcij. Primeri takšnih peptidov: fosfoglitseratkenaza, tRNA, alfa-keratin, svila fibroin, in drugi.

Kvartarnem struktura

To je eden izmed najtežjih izmed kroglic, ki tvorijo beljakovine. Struktura in funkcija proteinov v takšnem programu je zelo vsestranski in specifična.

Kaj je to mesnatost? To je nekaj (včasih deset) velikih in majhnih polipeptidnih verig, ki se oblikujejo neodvisno drug od drugega. Ampak potem, zaradi iste interakcije, ki smo jih šteje za terciarno strukturo teh peptidov se zvije in prepleteni. Tako nastali kompleksni konformacijske kepic, ki lahko vsebujejo kovinske atomi in lipidov skupine in ogljikovih hidratov. Primeri takih proteinov: DNA polimerazo virusa tobaka proteina ovojnice, hemoglobin, in drugi.

Vse peptidne strukture smo razpravljali imajo svoje metode identifikacije v laboratoriju, ki temelji na trenutnih možnostih uporabe kromatografije, centrifugiranje, elektron in optično mikroskopijo in visoke računalniške tehnologije.

funkcije

Struktura in funkcija proteinov je tesno povezana med seboj. To pomeni, da vsak peptid igra vlogo, ki je edinstven in poseben. Obstajajo tudi tisti, ki so sposobni izvesti v živi celici, več pomembnih poslov. Vendar je mogoče povzeti, da izrazijo osnovnih funkcij proteinskih molekul v telesih živih bitij:

1. Zagotavljanje prometa. Celled organizmi ali organele, ali nekatere vrste celic so sposobni gibanja, ureznine, gibanja. Ta protein pogojem, ki so del njihove strukture aparature motorja: cilia, migetalk, citoplazemskega membrane. Če govorimo o nezmožnosti premika celice, proteini lahko prispevajo k njihovemu zmanjševanju (miozin mišic).
2. Hranilna ali backup funkcija. Gre za kopičenje proteinskih molekul v jajčnih celic, zarodkov in rastlinskih semen za nadaljnje manjka polnjenje hranil. Po odcepitvi peptidov proizvajajo aminokisline in biološko aktivnih snovi, ki so potrebne za normalen razvoj živih organizmov.
3. Funkcija energije. Poleg ogljikovih hidratov prisili telo lahko proizvaja in proteini. V razpada 1 g peptida sproščenega 17,6 kJ uporabne energije v obliki adenozin trifosfata (ATP), ki se porabi za vitalne procese.
4. Signalov in regulativno funkcijo. To vključuje izvajanje skrbno spremljanje tekočih procesov in prenos signalov iz celice v tkivu, iz njih na oblasti, od najkasneje v sistem in tako naprej. Tipičen primer je insulin, ki je strogo beleži število glukoze v krvi.
5. Funkcija receptor. To se doseže s spremembo konformacije peptida z ene strani membrane in ubiranje drugi konec prestrukturiranje. Ko se to zgodi in prenos signala in zahtevane informacije. Večina teh proteinov so vgrajeni v citoplazemske membrane celic in izvajajo strog nadzor nad vse snovi, ki prehaja skozenj. Prav tako vas opozori na kemijske in fizikalne spremembe v okolju.
6. Funkcija prevoz peptidov. To se izvaja viri beljakovin in transportnih beljakovin. Njihova vloga je očitno - prevoz želene molekule na mestih z nizko koncentracijo visokih delov. Tipičen primer je transport kisika in ogljikovega dioksida iz organov in tkiv proteina hemoglobina. Dosegli so tudi dostavo spojin z majhno molekulsko maso skozi membrano v celico.
7. Funkcija struktura. Eden od najpomembnejših tistih, ki opravlja beljakovin. Struktura celic in njihovih organel opremljen peptidov. So podobni okvir opredeliti obliko in strukturo. Poleg tega so ga tudi podpirajo, in po potrebi spremeniti. Zato je za rast in razvoj vseh živih organizmov bistvenih beljakovin v prehrani. Taki peptidi vključujejo elastin, tubulin, kolagena, aktina in drugo keratin.
8. Katalizator funkcijo. Njen opravljanje encimov. Številni in različni, pospešijo vse kemične in biokemične reakcije v telesu na. Brez njihovega sodelovanja, bi navadna jabolka v želodcu lahko prebavljiv samo za dva dni, je verjetno, da bend ob istem času. Pod vplivom katalaze, peroksidaze in drugih encimov, ta proces poteka v dveh urah. Na splošno velja, da je zaradi te vloge proteinov anabolizem in katabolizem izvedemo, da je iz plastike in energetsko presnovo.

Zaščitna vloga

Obstaja več vrst groženj, iz katerih so beljakovine, ki so namenjeni za zaščito telesa.

Prvič, kemičnim travmatske reagenti, plini, molekule, snovi različna spektra delovanja. Peptidi so lahko sodelujejo z njimi v kemični reakciji pretvorimo v neškodljivo obliko ali preprosto nevtralizirajočih.

Drugič, fizično grožnjo iz rane - če je protein fibrinogenove pravočasno ne preoblikuje v fibrin na mestu poškodbe, kri ne Zgrušati, in s tem bo prišlo do blokade. Potem pa, nasprotno, mora plazmin peptidov, ki lahko sesa strdek in obnovi prehodnosti plovila.

Tretjič, grožnja imunosti. Struktura in vrednost beljakovin, ki tvorijo imunske obrambe, so izredno pomembni. Protitelesa, imunoglobulini, interferoni - so vsi pomembni in pomembni elementi limfnim in imunskim sistemom. Tujih delcev, zlonamerna molekule, mrtve celice ali del celotne strukture podvržemo takojšnji preiskavi peptidne spojine. To je razlog, zakaj lahko oseba lastnik, brez pomoči zdravil vsak dan, da se zaščitijo pred okužbo in preprostih virusov.

fizikalne lastnosti

Struktura beljakovin celic je zelo specifična in odvisna od funkcije. Vendar fizikalne lastnosti peptidov so podobni in lahko zmanjšajo na naslednji značilnosti.

1. Teža molekule - 1000000 daltoni.
2. V vodni raztopini tvori koloidno sistem. Tukaj je struktura pridobi zaračunavajo lahko razlikujejo glede na kislosti medija.
3. Ko izpostavljen težkih pogojih (sevanje, kisline ali alkalije, temperature, itd) so sposobni premakniti na drugih ravneh konformacijo, tj denaturacije. Postopek v 90% primerov nepopravljive. Vendar pa je obratno premik - renaturacijo.

Ta osnovni lastnosti fizikalnih lastnosti peptidov.