Stopnje strukturne ureditvi proteinskih molekul ali proteinske strukture

Struktura proteinske molekule pa so jih raziskali več kot 200 let. Ona je znana po številnih proteinov. Nekateri izmed njih so bili sintetizirani (npr inzulin, RNaze). Osnovna strukturna in funkcionalna enota proteinskih molekul iz aminokislin. Poleg karboksilnih in amino skupin in proteini vsebujejo tudi druge funkcionalne skupine, ki določajo njihove lastnosti. Takšne skupine vključujejo objavljen v stranski molekuli branchings proteinske: karboksilno skupino asparaginsko kislino ali glutaminsko kislino, amino skupino lizina ali hidroksilizin, gvanidin skupino arginina, imidazolni skupini histidina, hidroksilna skupina serina in treonin, fenol skupina tirozina je sulfhidrilna skupina cisteina disulfid skupina cistin, tioeter skupina metionin, fenilalanin benzelnoe jedro, alifatske verige drugimi aminokislinami.

Obstajajo štiri stopnje strukturne ureditve proteinskih molekul.

Primarna struktura proteina. Aminokisline v proteinske molekule so združeni s peptidnimi vezmi, s čimer se tvori glavno strukturo. To je odvisno od kvalitativne sestave aminokislin, njihovo število in sekvenco med spojinama. Primarna struktura proteina najpogosteje določi Sanger. Test protein obdelamo z raztopino ditroftorbenzola (DNP), pri čemer se tvori dinitrofenil-proteina (proteinov DNP). Nato DNP-hidroliziran protein tvori ostankov proteinske molekule in DNP-aminokislino. DNP-aminokisline pridobimo iz te zmesi in izmerljivo hidrolizo. Izdelki hidrolize se aminokislina in dinitrobenzen. Preostanek proteinske molekule reagirajo z novimi odseki DNP Dokler je celotna molekula ne razgradijo v aminokisline. Na podlagi kvantitativne študije aminokislin tvorijo primarne strukture proteina posameznega vezja. Znan primarna struktura proteinov insulina, mioglobina, hemoglobina, glukagona in mnogi drugi).

Z metodo Edman proteina obdelamo s fenil izotiocianata. Včasih uporabo proteolitičnih encimov - tripsina, pepsin, kemotripsina, peptidaze, itd

Sekundarno strukturo proteina. Ameriški znanstveniki s pomočjo analize rentgensko, ugotovljeno, da protein polipeptidne verige pogosto obstaja v obliki alfa vijačnic in včasih beta struktur.

Alfa-vijačnico se primerja s spiralnim stopniščem, ki opravljajo funkcijo stopinjah aminokislinskih ostankov. V molekul fibrilarnega proteine je (fibroin svile) polipeptidna veriga skoraj popolnoma raztegnjena (beta struktura) in razporejene v obliki kroglic, ki jo vodikovih vezi stabilizirane.

Alfa-vijačnico lahko spontano tvori v sintetičnih polipeptidov (dederon, najlona), ki imajo molekulsko maso od 10 do 20 tisoč. Da. Na določenih delih molekule proteinov (inzulin, hemoglobina, RNaze) prekine alfa spiralni konfiguracijo peptidne verige, in so oblikovane vijačno strukturo drugega tipa.

Terciarni struktura proteina. Spiralni deli polipeptidni verigi proteinske molekule, v različnih razmerjih, ki določajo terciarno (tridimenzionalna) strukturo, obliko in obliko obsega proteinske molekule. Verjetno je, da pride do terciarna struktura samodejno in zaradi interakcije z aminokislinskih ostankov molekul topila. Tako hidrofobni ostanki "sestavljena" v proteinske molekule, ki tvori svojo suho cono in hidrofilne skupine so usmerjene k topilu, ki vodi do tvorbe energijsko ugoden potrditev molekulo. Ta proces spremlja tvorbo intramolekularne vezi. Terciarni struktura proteinske molekule prepisana za RNaze, hemoglobina, lizocim iz kokošjih jajc.

Kvaternarna struktura proteina. Ta vrsta strukturo molekule proteina pojavi kot posledica združevanja številnih podenot integrirana v eno molekulo. Vsaka podenota ima primarno, sekundarno in terciarno strukturo.